아밀로이드 베타

알츠하이머 병에 관여하는 아미노산 펩타이드
(베타 아밀로이드에서 넘어옴)

아밀로이드 베타 ( 또는 A베타)는 알츠하이머 환자의 뇌에서 발견되는 아밀로이드 플라크의 주성분으로서 알츠하이머 병에 결정적으로 관여하는 36-43개의 아미노산 펩타이드를 의미한다.[2] 이 펩타이드는 베타 세크리타제감마 세크레타제에 의해 분해되어 Aβ를 생성하는, 아밀로이드 전구체 단백질 (APP)에서 유도된다. Aβ 분자는 응집되어 여러 형태로 존재할 수 있는 가용성 올리고머를 형성할 수 있다. ("씨앗"이라 알려진) 특정 잘못 접힌 올리고머가, 다른 Aβ 분자가 잘못 접힌 올리고머 형태를 유도하여 프리온 감염과 유사한 연쇄 반응을 유도할 수 있다고 오늘날 믿어진다. 씨앗 또는 그 결과 아밀로이드 플라크는 신경 세포에 독성이 있다. 알츠하이머 병에 관여하는 다른 단백질인 타우 단백질도 프리온처럼 잘못 접힌 올리고머를 형성하며 잘못 접힌 Aβ가 타우를 잘못 변형시킬 수 있다는 증거가 있다.[3][4]

아밀로이드 베타 펩타이드 (베타-APP)
수성 환경에서 아밀로이드 베타(1 40)의 부분적으로 접힌 구조 (pdb 2lfm)[1]
식별자
상징APP
PfamPF03494
InterProIPR013803
SCOP2lfm
SUPERFAMILY2lfm
TCDB1.C.50
OPM superfamily369
OPM protein2y3k
아밀로이드 베타 (A4) 전구 단백질 (펩티다제 넥신-II, 알츠하이머 병)
식별자
상징APP
NCBI 유전자351
HGNC620
OMIM104760
RefSeqNM_000484
UniProtP05067
다른 정보
유전자 자리Chr. 21 q21.2

최근 연구에 따르면 APP와 그 아밀로이드 잠재력은 고대 기원의 것으로, 초기 후구동물 시대까지 거슬러 올라간다.[5]

최근, 베타 아밀로이드 가설 수립에 있어 또 다른 전기를 마련한 비임상 연구 논문에 이미지 데이터 일부가 조작됐다는 의혹이 제기되었다.[6]

출처 편집

  1. Vivekanandan S, Brender JR, Lee SY, Ramamoorthy A (Jul 2011). “A partially folded structure of amyloid-beta(1-40) in an aqueous environment”. 《Biochemical and Biophysical Research Communications》 411 (2): 312–6. doi:10.1016/j.bbrc.2011.06.133. PMC 3148408. PMID 21726530. 
  2. Hamley IW (2012). “The Amyloid Beta Peptide: A Chemist’s Perspective. Role in Alzheimer’s and Fibrillization”. 《Chemical Reviews》 112: 5147–5192. doi:10.1021/cr3000994. PMID 22813427. 
  3. Nussbaum JM, Seward ME, Bloom GS (Jan–Feb 2013). “Alzheimer disease: a tale of two prions”. 《Prion》 7 (1): 14–9. doi:10.4161/pri.22118. PMC 3609044. PMID 22965142. 
  4. Pulawski W, Ghoshdastider U, Andrisano V, Filipek S (Apr 2012). “Ubiquitous amyloids”. 《Applied Biochemistry and Biotechnology》 166 (7): 1626–43. doi:10.1007/s12010-012-9549-3. PMC 3324686. PMID 22350870. 
  5. Tharp WG, Sarkar IN (April 2013). “Origins of amyloid-β”. 《BMC Genomics》 14 (1): 290. doi:10.1186/1471-2164-14-290. PMC 3660159. PMID 23627794. 
  6. “|포커스| 흔들리는 '베타 아밀로이드 가설'…찻잔속 태풍일까”. 2022년 7월 25일. 2022년 8월 22일에 확인함. 

참고 도서 편집

외부 링크 편집