알라닌
알라닌(영어: alanine)은 HO2CCH(NH2)CH3의 화학식을 갖는 α-아미노산이다. 단백질 합성에 쓰이는 단백질성 아미노산이다. 화학적으로는 아민기와 카복실기를 포함하며 두 작용기는 메틸 작용기를 가지는 중심 탄소 원자에 붙어있다. 알라닌은 무극성인 지방족 아미노산이다. 생물학적 환경에서는 쌍성 이온(zwitterion) 형태로 존재하는데, 이때는 알라닌의 아민기에 수소 이온이 첨가되어 -NH3+가 되고 카복실기의 히드록시기(-OH) 부분에서 수소 이온이 떨어져 나와 아민기에 첨가되면서 결과적으로 카복실기는 COOH에서 CO2-형태로 바뀌게 된다. 생체 대사 과정에서 합성되기 때문에 인체에서는 비필수 아미노산으로 분류된다. 알라닌은 mRNA(전령 RNA)에서 GC로 시작하는 코돈(codon)인 GCU, GCC, GCA, GCG로 암호화된다.
 L-Alanine
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| 이름 | |||
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| IUPAC 이름
Alanine
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| 별칭
2-Aminopropanoic acid
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| 식별자 | |||
3D 모델 (JSmol)
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| 3DMet | |||
| 1720248 | |||
| ChEBI | |||
| ChEMBL | |||
| ChemSpider | |||
| DrugBank | |||
| ECHA InfoCard | 100.000.249 | ||
| EC 번호 |
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| 49628 | |||
| KEGG | |||
PubChem CID
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| UNII |
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CompTox Dashboard (EPA)
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| 성질 | |||
| C3H7NO2 | |||
| 몰 질량 | 89.094 g·mol−1 | ||
| 겉보기 | white powder | ||
| 밀도 | 1.424 g/cm3 | ||
| 녹는점 | 258 °C (496 °F; 531 K) (sublimes) | ||
| 167.2 g/L (25 °C) | |||
| log P | -0.68[1] | ||
| 산성도 (pKa) |
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자화율 (χ)
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-50.5·10−6 cm3/mol | ||
달리 명시된 경우를 제외하면, 표준상태(25 °C [77 °F], 100 kPa)에서 물질의 정보가 제공됨. | |||
 유효성 확인 (관련 정보  )
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| 정보상자 각주 | |||
이성질체편집
알라닌의 L형 이성질체는 단백질을 구성하는 20개의 아미노산 중 하나이다. 알라닌은 3자부호(약자)로 Ala, 1자부호로 A로 나타낸다. mRNA 코돈 GCU, GCC, GCA, GCG로부터 생성된다. 1150종의 단백질을 대상으로 한 실험결과에 따르면, L-알라닌은 7.8%의 비율로 류신(Leu)에 이어서 2번째로 흔한 아미노산이다. D형 이성질체는 세균의 세포벽이나, 항생성 펩티드들에서 발견된다. 또한 알라닌은 복잡도가 낮은 단백질(low complexity regions) 부분에서 많이 발견된다.
생물학적 합성편집
알라닌은 피루브산과 발린(Val), 류신(Leu), 이소류신(Ile)과 같은 가지사슬 아미노산(branched chain amino acids)으로부터 생물학적으로 합성된다.
알라닌은 피루브산의 환원적 아민화에 의해 생성되는데, 이 반응은 두 단계로 진행된다. 첫 번째 단계에서는 α-케토글루타레이트, 암모니아, 그리고 NADH가 글루타메이트 탈수소화 효소에 의해 글루타메이트, NAD+와 물을 생성한다. 생성된 글루타메이트는 아미노기 전이 효소를 통해 아민기를 피부르산에 넘겨주며 다시 α-케토글루타레이트가 되고 아민기를 받은 피부르산은 알라닌이 된다. 결과적으로 암모니아와 피부르산이 알라닌을 합성하는 데 쓰였다고 할 수 있는데, 피부르산은 모든 세포에 있으며 아미노기 전이 반응은 가역적이기 때문에 알라닌은 쉽게 합성되며 해당 과정, 포도당신생합성, 그리고 시트르산 회로와 관련이 있다.
인공적 합성과 어원편집
아세트알데하이드에 암모니아와 청산을 가하는 스트레커 반응을 통해서는 라세믹 알라닌(racemic alanine)이 만들어진다. 알라닌은 1850년 아돌프 스트레커가 합성하였으며, 알데하이드에서 만들어졌다고 하여 독일어로 'Alanin'으로 명명하였다. 독일어로 화학 물질 이름에 뒤에 쓰이는 -in은 영어의 경우 -ine과 같아서 영어로는 Alanine이 되었다.
산업적으로 알라닌은 아스파르트산-4-탈카르복시화 효소가 촉매하는 L-아스파테이트의 탈카복실화 반응에 의해 생성된다.
라세믹 알라닌(같은 양의 L과 D 이성질체를 포함하는)은 2-브로모프로판산의 가암모니아 분해에 의해서도 생성된다.
구조편집
알라닌의 α 탄소원자는 메틸기(-CH3)와 결합되어있다. 따라서 알라닌은 측쇄가 수소원자인 글리신을 제외하고는 가장 간단한 구조의 아미노산이며, 측쇄가 탄화수소인 지방족(Aliphatic) 아미노산에 속한다. 메틸기는 알라닌이 비반응적이도록 만들며, 동시에 비반응성을 가지며, 단백질의 기능에 직접적으로 개입하지 않도록 만든다. 비필수 아미노산인 알라닌은 반드시 섭취할 필요는 없으나, 수육, 가금류, 어류, 난류, 유제품과 같은 단백질이 포함된 식품은 알라닌이 풍부하다.
생화학적 역할편집
알라닌은 일반적으로 피루브산의 환원적 아미노화 반응에 의해 생성된다. 아미노 전이 반응은 가역적이며, 피루브산이 널리 분포하므로, 알라닌은 쉽게 형성되며, 따라서 해당작용이나, 당합성작용, 그리고 시트르산 회로와 같은 대사과정에 밀접하게 관여되어있으며, 따라서 비필수 아미노산이다. 특히 포유류에서 알라닌은 포도당-알라닌 회로를 통해서 젖산과 더불어 단백질로부터 포도당을 합성하는 중요한 역할을 한다.
포도당-알라닌 회로편집
근육과 같이 아미노산(단백질)도 '연료' 로써 분해할 수 있는 기관들에서 아미노기는 아미노기 전이 반응을 통해 글루타메이트(glutamate)의 형태로 수집된다. 글루타메이트는 아미노기를 해당 과정의 생성물인 피루브산에 더해주는데, 이 과정은 알라닌 아미노전이효소(Alanine aminotransferase) 에 의해서 촉매된다. 그 결과 알라닌과 α-케토글루타레이트가 생성된다. 생성된 알라닌은 혈관을 통해 간으로 이동한다. 간에서는 이 반응의 역반응이 일어나며, 간에서 다시 생성된 피루브산은 포도당신생합성(Gluconeogenesis)에 사용되며, 이 과정에서 만들어진 포도당은 혈관으로 이동하고, 그리하여 다시 근육에서 포도당을 연료로 쓸 수 있게 된다. 피부르산의 재생성 과정에서, 간에서 생성된 글루타메이트는 미토콘드리아에서 글루타메이트 탈수소화 효소(glutamate dehydrogenase)에 의해 α-케토글루타레이트와 암모늄을 생성하는데, 암모늄은 나중에 요소 회로에서, 콩팥을 통해 걸러지는 요소를 만드는 데 사용된다.
이 과정의 의의는 근육에서 피루브산과 글루타메이트를 안전하게 간으로 보낼 수 있다는 점이다. 그리고 이 과정의 진짜 핵심은 바로 근육에서 글루타메이트가 포 도당이 아닌 단백질이 분해될 때 아미노기를 수집하는 분자로써 작용한다는 데 있는데, 이는 결과적으로 이 회로가 근육에서 단백질을 분해하고 있다면 간에서 포도당을 대신 연료로 사용할 수 있도록 하는 경로임을 의미한다. 포유류가 아닌 다른 생물에게서 일어나는지는 불분명하다.
알라닌 월드 가설편집
알라닌은 리보솜에 의해 간접적으로 주체되는 단백질의 구성단위(단량체)로 사용되는 20개의(일반적인) α-아미노산이다. 알라닌은 우주가 생긴 이후 최초로 등장했을 거라고 알려진 아미노산들 중 하나이며, 최초의 유전암호에 포함되었을 거라고 믿겨진다. 이 사실들을 바탕으로 제안된 것이 '알라닌 월드 가설'이다. (Alanine world hypothesis) 이 가설은 유전암호의 모든 것이 확립되는데 그것에 포함될 아미노산들의 자연적 선택을 화학적 관점에서 볼 수 있게 해 준다. 이 모형에서, 리보솜에서 진행되는 단백질 합성 단량체들(아미노산)의 선택은, 알파 나선이나 베타 시트와 같이 상호작용함으로써 단백질의 2차 구조를 잘 만들 수 있는 알라닌 유도체들에 국한되었다는 것이다. 실제로 현재 생명체에서 가장 우세적인 이차 구조는 알파 나선과 베타 시트이고, 대부분의 단백질성 아미노산 일원들은 알라닌의 화학적 유도체로 볼 수 있기 때문에, 더 나아가 단백질에서 대부분의 아미노산들은 알라닌으로 구성된 2차 구조가 유지되는 동안 일종의 '화학적 점돌연변이'가 일어난 것으로 볼 수 있다는 것이다. (그래서 우연히 유전암호에 포함되게 되었고) 알라닌이 다른 아미노산들의 2차 구조를 그 위치에 들어가더라도 잘 '따라하는' 것은 실제로, 주어진 단백질의 특정 아미노산 잔기가 그 단백질의 안정성이나 작용에 어떤 기여를 하는지 알아내기 위해 그 단백질의 2차 구조는 크게 변화시키지 않고 국부 돌연변이를 일으키는 분석 방식인 '알라닌 스캐닝 돌연변이 생성'(Alanine scanning mutagenesis) 기술에서 잘 나타난다. 더 말하자면 고전적인 X선 결정학에서도 폴리알라닌-기본 구조 모델을 분자 교체를 이용해 단백질의 3차원 구조를 결정할 때 사용한다는 점이 있다. 이것은 모델 기반의 위상 조절 방법이다.
화학적 성질편집
알라닌은 유전 공학에서 유용하게 사용된다. 몇몇 유전공학 기술은 연구하고자 하는 부위에 점돌연변이가 일어난 '유전자 서재'(gene library)을 만들거나 또는 한 유전자의 모든 부위에 한 번씩 돌연변이를 일으키기도 하는데, 이것을 '스캐닝 돌연변이 생성' 기술이라고 한다. 가장 처음 이용된 방식이 알라닌 스캐닝(Alanine scanning)으로, 이 기술에서는 분석하고자 하는 단백질에서 (돌연변이를 통해) 각 부분의 아미노산이 알라닌으로 대체되는 방식이다.
알라닌의 수소화는 아미노 알코올(Amino alcochol)인 알라니놀(Alaninol) 을 생성하는데, 이는 효과적 카이랄 구성단위로 사용된다.
자유 라디칼편집
알라닌의 탈아미노화는 자유 라디칼 CH3C•HCO2−를 생성한다. 알라닌의 탈아미노화 반응은 고체 또는 수용액 내에서 방사선에 의해 탄소-질소결합에 균일 결합 절단(homolytic cleavage)이 일어나면서 진행된다.
알라닌의 이러한 성질은 방사선 치료에서 방사선량 측정에 이용된다. 알라닌이 방사선에 의해 자극되면 몇몇 알라닌 분자를 자유 라디칼 형태로 만든다. 이 라디칼들은 안정하기 때문에, 이 라디칼 농도를 전자 상자성 공명(electron paramagnetic resonance)을 이용해 알라닌이 얼마나 방사선에 노출되었는지 알 수 있다. 이것은 같은 양의 방사선으로 인해 생체가 얼마나 손상을 입는지를 측정하는 적절한 생물학적 지표가 되기도 한다. 방사선 치료 계획을 테스트 할 때, 고체 알라닌 펠릿(pellet)을 이용해 치료에 적절한 방사선량이 방사선 치료 시스템으로부터 나오는지 알 수 있다.
각주편집
| 위키미디어 공용에 관련된 미디어 분류가 있습니다. |
- ↑ “L-alanine_msds”.
- ↑ Haynes, William M., 편집. (2016). 《CRC Handbook of Chemistry and Physics》 97판. CRC Press. 5–88쪽. ISBN 978-1498754286.