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== 화학 ==
각 아미노산은 [[카복시기]] 및 [[아민]]기를 갖는다. 아미노산은 하나의 아미노산의 아민기를 다음의 카르복시기에 결합시키는 [[탈수 반응]]에 의해 서로 연결되어 사슬을 형성한다. 따라서 폴리펩타이드 사슬은 결합되지 않은 C 말단(카르복실기)에 [[N 말단]](아민기)을 결합한다. 이렇게 단백질은 자연스럽게 [[N 말단]]에서 시작하여 C 말단으로 합성된다.
 
== 기능 ==
 
=== C 말단 유지 신호 ===
단백질의 [[N 말단]]은 표적화 신호를 포함하지만, C 말단은 단백질 분류를 위한 보유 신호를 포함 할 수있다. 가장 일반적인 ER 유지 신호는 C 말단에서 아미노산 서열 KDEL(Lys-Asp-Glu-Leu), HDEL(His-Asp-Glu-Leu)이다. 이것은 [[소포체]]에 단백질을 유지하고 분비 경로로 들어가는 것을 막는다.
 
=== C 말단의 변형 ===
단백질의 C 말단은 번역 후, 가장 일반적으로 단백질이 막 관통 도메인을 갖지 않고 막에 삽입 될 수 있게 하는 [[지질 (생물학)|지질]] 앵커를 C 말단에 첨가함으로써 변형 될 수있다.
 
==== 프레닐화 ====
C 말단 변형의 한 형태는 프레닐화 이다프레닐화이다. 프레닐화가 일어나는 동안, [[파르네실 피로인산|파네실]]이소프레노이드기, [[제라닐제라닐 피로인산|제라닐]]이소프레노이드 막 앵커가 C 말단 근처의 [[시스테인]] 잔기에 첨가된다. 작은 막 결합 [[G단백질|G 단백질]]은 이러한 방식으로 변형된다.
 
==== GPI 앵커 ====
C 말단 변형의 다른 형태는 막 앵커로서 당인산(Phosphoglycan), 글리코실포스파티딜이노시톨(GPI, glycosylphosphatidylinositol)의 첨가이다. GPI 앵커는 C 말단 펩타이드의 단백질 분해 절단 후 C 말단에 부착된다. 이러한 유형의 변형에 대한 가장 좋은 예는 [[프리온]] 단백질이다.
 
=== C 말단 도메인 ===
[[파일:ARN_pol_II_en_accion.jpg|섬네일|300x300픽셀| 작동중인 RNA POL II ]]
일부 단백질의 C 말단 도메인은 특화된 기능을 갖는다. 인간에서, [[RNA 중합효소]] II의 CTD는 전형적으로 서열 Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser의 최대 52개의 반복으로 구성된다.<ref>{{저널 인용|제목=Recognition of RNA polymerase II carboxy-terminal domain by 3'-RNA-processing factors|저널=Nature|성=Meinhart A, Cramer P|날짜=July 2004|권=430|호=6996|쪽=223–6|doi=10.1038/nature02679|pmid=15241417}}</ref> 이는 중합효소의 활성을 활성화시키기 위해 다른 단백질이 RNA 중합효소의 C 말단 도메인에 결합 할 수 있게한다. 이러한 도메인은 DNA [[전사 (생물학)|전사]]의 시작, [[전령 RNA]]의 캡핑 및 RNA 스플라이싱을 위한 스플라이소좀의 부착에 관여한다.<ref>{{저널 인용|제목=Functional studies of the carboxy-terminal repeat domain of Drosophila RNA polymerase II in vivo|저널=Genetics|성=Brickey WJ, Greenleaf AL|날짜=June 1995|권=140|호=2|쪽=599–613|pmc=1206638|pmid=7498740}}</ref>
 
== 각주 ==

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