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가장 높은 특이성과 정확성을 보여주는 일부 효소들은 [[게놈]]의 복제 및 [[유전자 발현|발현]]에 관여한다. 이들 효소들 중 일부는 "[[교정 (생물학)|교정]]" 기작을 가지고 있다. 여기서 [[DNA 중합효소]]와 같은 효소는 첫 번째 단계에서 반응을 촉매한 다음, 두 번째 단계에서 생성물이 올바른지를 확인한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Shevelev IV, Hübscher U | title = The 3' 5' exonucleases | journal = Nature Reviews Molecular Cell Biology | volume = 3 | issue = 5 | pages = 364–76 | date = May 2002 | pmid = 11988770 | doi = 10.1038/nrm804 }}</ref> 이러한 두 단계 반응은 높은 정확도를 가지고 있는 포유류의 DNA 중합효소에서 평균적으로 1억 회의 반응당 오류 횟수가 1회 미만의 오류률을 나타내도록 한다.<ref name = "Stryer_2002"/> 이와 유사한 교정 기작은 [[RNA 중합효소]],<ref>{{저널 인용| vauthors = Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K | title = Transcript-assisted transcriptional proofreading | journal = Science | volume = 313 | issue = 5786 | pages = 518–20 | date = July 2006 | pmid = 16873663 | doi = 10.1126/science.1127422 | bibcode = 2006Sci...313..518Z }}</ref> [[아미노아실 tRNA 합성효소]],<ref>{{저널 인용| vauthors = Ibba M, Soll D | title = Aminoacyl-tRNA synthesis | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 69 | pages = 617–50 | pmid = 10966471 | doi = 10.1146/annurev.biochem.69.1.617 | year=2000}}</ref> [[리보솜]]<ref>{{저널 인용| vauthors = Rodnina MV, Wintermeyer W | title = Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 70 | pages = 415–35 | pmid = 11395413 | doi = 10.1146/annurev.biochem.70.1.415 | year=2001}}</ref>에서도 발견된다.
 
반대로, 일부 효소들은 광범위한 기질 특이성을 가지며, 다양한 생리학적 관련 기질들에 작용하는 [[효소 다중기능성]](enzyme promiscuity)을 나타낸다. 많은 효소들은 우연하게 일어나는 작은 부차적인 활성(예: [[중립 진화 이론|분자진화의 중립설]])을 가지고 있는데, 이것은 새로운 기능의 진화적 선택에 대한 출발점이 될 수 있다.<ref name=Tawfik10>{{저널 인용| vauthors = Khersonsky O, Tawfik DS | title = Enzyme promiscuity: a mechanistic and evolutionary perspective | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 79 | pages = 471–505 | pmid = 20235827 | pmc = | doi = 10.1146/annurev-biochem-030409-143718 | year=2010}}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = O'Brien PJ, Herschlag D | title = Catalytic promiscuity and the evolution of new enzymatic activities | journal = Chemistry & Biology | volume = 6 | issue = 4 | pages = R91–R105 | date = April 1999 | pmid = 10099128 | doi = 10.1016/S1074-5521(99)80033-7 }}</ref>
 
[[파일:Hexokinase induced fit.svg|alt=Hexokinase displayed as an opaque surface with a pronounced open binding cleft next to unbound substrate (top) and the same enzyme with more closed cleft that surrounds the bound substrate (bottom)|섬네일|400px|효소는 기질이 결합하면 유도 적합에 의해 형태를 바꿔 효소-기질 복합체를 형성한다. [[헥소키네이스]]는 기질인 [[아데노신 삼인산]](ATP)과 [[자일로스]]를 덮는 커다란 유도 적합 움직임을 일으킨다. 결합 부위는 파란색, 기질은 검은색, 보조 인자인 [[마그네슘|Mg<sup>2+</sup>]]는 노란색으로 표시되어 있다. ({{PDB|2E2N}}, {{PDB|2E2Q}})]]
 
==== 유도 적합 모델 ====
1958년에 다니엘 코쉬랜드(Daniel Koshland)는 자물쇠와[[자물쇠]]와 열쇠 모델에 대한 수정을 제안했다. 효소는 다소 유연한 구조이기 때문에 활성 부위는 기질이 효소와 상호작용을 함에 따라 계속해서 구조를 바꿀 수 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Koshland DE | title = Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 44 | issue = 2 | pages = 98–104 | date = February 1958 | pmid = 16590179 | pmc = 335371 | doi = 10.1073/pnas.44.2.98 | bibcode = 1958PNAS...44...98K }}</ref> 결과적으로 기질은 효소의 고정된 활성 부위에 단순히 결합하는 것이 아니다. 활성 부위를 구성하는 아미노산 [[곁사슬]]들은 효소가 촉매 작용을 수행할 수 있는 정확한 위치로 자리잡게 된다. [[글리코시데이스]]와 같은 일부 경우에 기질 [[분자]]도 활성 부위로 들어가면서 모양이 약간 변화하기도 한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Vasella A, Davies GJ, Böhm M | title = Glycosidase mechanisms | journal = Current Opinion in Chemical Biology | volume = 6 | issue = 5 | pages = 619–29 | date = October 2002 | pmid = 12413546 | doi = 10.1016/S1367-5931(02)00380-0 }}</ref> 활성 부위는 기질이 완전하게 결합할 때까지 계속해서 변화하며 완전히 결합되면 최종적인 형태와 전하 분포가 결정된다.<ref>{{서적 인용| last = Boyer | first = Rodney | title = Concepts in Biochemistry | edition = 2nd | publisher = John Wiley & Sons, Inc. | location = New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto. | isbn = 0-470-00379-0 | pages=137–8 | chapter = Chapter 6: Enzymes I, Reactions, Kinetics, and Inhibition | year = 2002 | oclc = 51720783 | name-list-format = vanc}}</ref> 유도 적합은 [[입체구조적 교정]] 기작을 통해 분자 간의 경쟁 및 혼선이 존재하는 경우에 분자 인식의 충실도를 향상시킬 수 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Savir Y, Tlusty T | title = Conformational proofreading: the impact of conformational changes on the specificity of molecular recognition | journal = PLoS ONE | volume = 2 | issue = 5 | pages = e468 | year = 2007 | pmid = 17520027 | pmc = 1868595 | doi = 10.1371/journal.pone.0000468 | url = http://www.weizmann.ac.il/complex/tlusty/papers/PLoSONE2007.pdf | editor1-last = Scalas | editor1-first = Enrico | name-list-format = vanc | bibcode = 2007PLoSO...2..468S | access-date = 22 August 2010 | archive-url = https://web.archive.org/web/20110514055337/http://www.weizmann.ac.il/complex/tlusty/papers/PLoSONE2007.pdf | archive-date = 14 May 2011 | url-status = dead }}</ref>
 
=== 촉매작용 ===
#* 기질을 반응이 일어날 수 있는 적절한 위치에 배치시켜 반응 [[엔트로피]] 변화를 감소시킨다.<ref>{{서적 인용| author = Jencks WP | title = Catalysis in Chemistry and Enzymology | publisher = Dover | location = Mineola, N.Y | year = 1987 | isbn = 978-0-486-65460-7 }}</ref> 이 메커니즘이 촉매작용에 미치는 영향은 상대적으로 작다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Villa J, Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A | title = How important are entropic contributions to enzyme catalysis? | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 97 | issue = 22 | pages = 11899–904 | date = October 2000 | pmid = 11050223 | pmc = 17266 | doi = 10.1073/pnas.97.22.11899 | bibcode = 2000PNAS...9711899V }}</ref>
 
효소는 이러한 여러 가지 메커니즘을 동시에 사용할 수 있다. 예를 들어, [[트립신]]과 같은 [[프로테이스]]는 [[촉매 삼잔기]]를 사용하여 공유결합성 촉매작용을 수행하고, [[산소 음이온 구멍]]을 사용하여 전이 상태에서 전하의[[전하]]의 축적을 안정화시키며, 기질인 물을 사용하여 [[가수분해]]를 수행한다.<ref>{{저널 인용|last=Polgár|first=L.|date=2005-07-07|title=The catalytic triad of serine peptidases|journal=Cellular and Molecular Life Sciences|language=en|volume=62|issue=19–20|pages=2161–2172|doi=10.1007/s00018-005-5160-x|pmid=16003488|issn=1420-682X}}</ref>
 
=== 동역학 ===