지모겐: 두 판 사이의 차이

일반적으로 이러한 프로테아제는 [[펩타이드]] 결합의 지모겐(zymogen)이 [[활성효소]](kinase)에의해 분할되어짐으로써 특정 효소로 기능하는 생리대사에 참여할수있다참여할 수 있다. 그러나 이러한 비가역적인 메커니즘에도 불구하고 어러한 메커니즘이 보다 정밀한 기전이라고 여겨지는것은 일례로 지모겐인 효소전구체 [[트립시노겐]](trypsinogen)이 활성효소인 [[엔테로펩티다아제]](enteropeptidase)에의해 분할됨으로써 [[트립신]](trypsin)이라는 [[췌장|이자]](췌장)에서 분비되는 소화효소로 전환되는 경우에서처럼 트립신(trypsin)이 2차적으로 보다 많은 지모겐(zymogen)들을 분할하는 활성효소(kinase)로서의 기능에서 비가역적인 메커니즘을 보완하는 맥락에서 구조가 본질적으로 변하지않는 [[효소 억제제]](enzyme inhibitor)인 [[프로테아제 억제물]](Protease inhibitor)의 [[활성자리]] 결합으로 가역적인 메커니즘을 보완할수있는보완할 수 있는 기작을 보여준다는 점이다.