중합효소
중합효소(重合酵素, 영어: polymerase)는 중합체 또는 핵산의 긴 사슬을 합성(EC 2.7.7.6/7/19/48/49)하는 효소이다. DNA 중합효소와 RNA 중합효소는 각각 염기쌍의 상호작용을 통해 DNA 주형 가닥을 복사하거나 반 사다리 복제에 의한 RNA를 복사하여 DNA와 RNA 분자를 합성하는 데 사용된다.
호열성 세균인 테르무스 아쿠아티쿠스(Thermus aquaticus) (PDB 1BGX Archived 2007년 7월 4일 - 웨이백 머신, EC 2.7.7.7)의 DNA 중합효소는 분자생물학의 중요한 기술인 중합효소 연쇄 반응(PCR)에 사용된다.
중합효소는 주형 의존성이거나 주형 비의존성일 수 있다. 폴리-A-중합효소는 주형 비의존성 중합효소의 한 예이다. 말단 디옥시뉴클레오타이딜 전이효소는 주형 비의존성 활성과 주형 의존성 활성을 둘 다 가지고 있는 것으로 알려져 있다.
종류 편집
기능에 따라 편집
| DNA 중합효소 | RNA 중합효소 | |
|---|---|---|
| DNA가 주형 | DNA 의존성 DNA 중합효소 또는 일반적인 DNA 중합효소 |
DNA 의존성 RNA 중합효소 또는 일반적인 RNA 중합효소 |
| RNA가 주형 | RNA 의존성 DNA 중합효소 또는 역전사 효소 |
RNA 의존성 RNA 중합효소 또는 RNA 복제효소 |
- DNA 중합효소 (DNA 의존성 DNA 중합효소)
- 패밀리 A: DNA 중합효소 I – DNA 중합효소 γ, DNA 중합효소 θ, DNA 중합효소 ν
- 패밀리 B: DNA 중합효소 II – DNA 중합효소 α, DNA 중합효소 δ, DNA 중합효소 ε, DNA 중합효소 ζ
- 패밀리 C: DNA 중합효소 III
- 패밀리 X: DNA 중합효소 β, DNA 중합효소 λ, DNA 중합효소 μ
- 말단 디옥시뉴클레오타이딜 전이효소 – 항체의 중쇄에 다양성을 부여함.[1]
- 패밀리 Y: DNA 중합효소 IV (DinB) 및 DNA 중합효소 V (UmuD'2C) – SOS 복구 중합효소 – DNA 중합효소 η, DNA 중합효소 ι, DNA 중합효소 κ
- 역전사 효소 (RNA 의존성 DNA 중합효소)
- DNA 의존성 RNA 중합효소
- 다중 소단위체: RNA 중합효소 I, RNA 중합효소 II, RNA 중합효소 III
- 단일 소단위체: T7 RNA 중합효소, DNA 의존성 RNA 중합효소 (미토콘드리아)
- 프라이메이스, 프라임폴
- RNA 의존성 RNA 중합효소
- 바이러스의 RNA 복제효소 (단일 소단위체)
- 진핵 세포의 RNA 복제효소 (이중 소단위체)
- 주형이 없는 RNA 신장
구조에 따라 편집
중합효소는 일반적으로 "오른손 접힘" 및 "이중 프사이 베타 배럴"(종종 단순히 "이중 배럴") 접힘의 두 가지 슈퍼패밀리로 나뉜다. 전자는 거의 모든 DNA 중합효소와 바이러스 단일 소단위체 중합효소에서 발결할 수 있다. 이들은 보존된 "손바닥(palm)" 도메인으로 표시된다.[2] 후자는 모든 다중 소단위체 RNA 중합효소, 진핵세포의 RNA 복제효소 및 고세균에서 발견되는 "패밀리 D" DNA 중합효소에서 발견할 수 있다.[3][4] DNA 중합효소 베타로 대표되는 "X" 패밀리는 모호한 "손바닥(palm)" 모양만 가지고 있으며, 때때로 다른 슈퍼패밀리로 간주된다.[5]
프라이메이스는 일반적으로 두 범주에 속하지 않는다. 세균의 프라이메이스는 일반적으로 토프림(Toprim) 도메인을 가지며, 위상이성질화효소 및 미토콘드리아의 헬리케이스의 트윙클과 관련이 있다.[6] 고세균과 진핵생물의 프라이메이스는 서로 관련이 없는 AEP 패밀리를 형성하며, 중합효소 palm과 관련이 있을 수 있다. 그럼에도 불구하고 두 패밀리는 동일한 세트의 헬리케이스와 연관된다.[7]
-
패밀리 B의 DNA 의존성 RNA 중합효소인 박테리오파지 RB69의 오른쪽 구조.
같이 보기 편집
각주 편집
- ↑ Loc'h J, Rosario S, Delarue M (September 2016). “Structural Basis for a New Templated Activity by Terminal Deoxynucleotidyl Transferase: Implications for V(D)J Recombination”. 《Structure》 24 (9): 1452–63. doi:10.1016/j.str.2016.06.014. PMID 27499438.
- ↑ Hansen JL, Long AM, Schultz SC (August 1997). “Structure of the RNA-dependent RNA polymerase of poliovirus”. 《Structure》 5 (8): 1109–22. doi:10.1016/S0969-2126(97)00261-X. PMID 9309225.
- ↑ Cramer P (February 2002). “Multisubunit RNA polymerases”. 《Current Opinion in Structural Biology》 12 (1): 89–97. doi:10.1016/S0959-440X(02)00294-4. PMID 11839495.
- ↑ Sauguet L (September 2019). “The Extended "Two-Barrel" Polymerases Superfamily: Structure, Function and Evolution”. 《Journal of Molecular Biology》 431 (20): 4167–4183. doi:10.1016/j.jmb.2019.05.017. PMID 31103775.
- ↑ Salgado PS, Koivunen MR, Makeyev EV, Bamford DH, Stuart DI, Grimes JM (December 2006). “The structure of an RNAi polymerase links RNA silencing and transcription”. 《PLoS Biology》 4 (12): e434. doi:10.1371/journal.pbio.0040434. PMC 1750930. PMID 17147473.
- ↑ Aravind L, Leipe DD, Koonin EV (September 1998). “Toprim--a conserved catalytic domain in type IA and II topoisomerases, DnaG-type primases, OLD family nucleases and RecR proteins”. 《Nucleic Acids Research》 26 (18): 4205–13. doi:10.1093/nar/26.18.4205. PMC 147817. PMID 9722641.
- ↑ Iyer LM, Koonin EV, Leipe DD, Aravind L (2005). “Origin and evolution of the archaeo-eukaryotic primase superfamily and related palm-domain proteins: structural insights and new members”. 《Nucleic Acids Research》 33 (12): 3875–96. doi:10.1093/nar/gki702. PMC 1176014. PMID 16027112.