위키백과

철-황 클러스터

철과 황화물의 분자 결합체

철-황 클러스터(영어: iron-sulfur cluster)는 철과 황화물의 분자 결합체이다. 철-황 클러스터는 철-황 단백질에 대한 생물학적 역할의 맥락에서 가장 자주 논의된다.[2] 많은 철-황 클러스터는 유기금속화학 영역과 생물 영역의 합성 아날로그의 전조로 알려져 있다(그림 참조).

4Fe-4S 보조 인자의 합성 유사 체인 [Fe4S4(SMe)4]2-의 구조[1]

유기 금속 클러스터 편집

유기 금속 철-황 클러스터는 화학식 Fe2S2(CO)6, H2Fe3S(CO)9, Fe3S2(CO)9 의 설피도카보닐기를 포함한다. (C5H5)4Fe4S4와 같은 시클로펜타디엔릴 리간드를 통합한 성분도 알려져 있다.[3]

 
철-황 클러스터의 예시적인 합성. 왼쪽에서 오른쪽으로 : Fe3S2(CO)9, [Fe3S(CO)9]2-, (C5H5)4Fe4S4, [Fe4S4Cl4]2-

생물학적 철-황 클러스터 편집

철-황 클러스터는 많은 생물 체계에서 발생하는데, 종종 전자 전달 단백질의 성분으로 나타난다. 페레독신은 가장 일반적인 철-황 클러스터이다. 2Fe–2S 또는 4Fe–4S 센터가 있다.[4]

철-황 클러스터는 화학량론에 따라 [2Fe–2S], [4Fe–3S], [3Fe–4S], [4Fe–4S]로 분류할 수 있다.[5] [4Fe–4S] 클러스터는 두 가지 형태(정상 페레독신과 고철분단백질(HiPIP))로 발생한다. 두 가지 형태 모두 입방형 구조를 채택하지만 서로 다른 산화 상태를 이용한다.[6]

모든 철-황 단백질에서 관련 산화 환원짝은 Fe(II)/Fe(III)이다.[6]

많은 클러스터들이 실험실에서 많은 R 대체물로 알려진 [Fe4S4(SR)4]2-와 많은 양이온으로 합성되었다. 불완전한 큐베인인 [Fe3S4(SR)3]3-을 포함한 변형체도 존재한다.[7]

Rieske 단백질은 2Fe-2S 구조로 조정되는 철-황 클러스터를 포함하고 있으며 진핵생물과 세균의 미토콘드리아에서 막 결합 시토크롬 bc1 복합체 III에서 발견된다. 또한 이들은 광합성 유기체에서 시토크롬 b6f 복합체와 같은 엽록체 단백질의 일부이다. 이 광합성 유기체에는 식물, 녹조류 및 엽록체의 세균 전구체인 남세균이 포함된다. 둘 다 각 유기체의 전자전달계의 일부이며, 이는 많은 유기체에 대한 에너지 수확에 중요한 단계이다.[8]

경우에 따라 철-황 클러스터는 산화-환원 비활성 상태이지만 구조적 역할이 제안된다. 그 예는 핵산 중간 분해 효소 III와 MutY를 포함한다.[4][9]

같이 보기 편집

각주 편집

  1. ↑ Axel Kern, Christian Näther, Felix Studt, Felix Tuczek (2004). “Application of a Universal Force Field to Mixed Fe/Mo−S/Se Cubane and Heterocubane Clusters. 1. Substitution of Sulfur by Selenium in the Series [Fe4X4(YCH3)4]2-; X = S/Se and Y = S/Se”. 《Inorg. Chem.》 43 (16): 5003–5010. doi:10.1021/ic030347d. PMID 15285677. 
  2. ↑ S. J. Lippard, J. M. Berg “Principles of Bioinorganic Chemistry” University Science Books: Mill Valley, CA; 1994. ISBN 0-935702-73-3
  3. ↑ Ogino, H., Inomata, S., Tobita, H. (1998). “Abiological Iron-Sulfur Clusters”. 《Chem. Rev.》 98 (6): 2093. doi:10.1021/cr940081f. 
  4. ↑ 가 나 Johnson, D. C., Dean, D. R., Smith, A. D., Johnson, M. K. (2005). “Structure, function, and formation of biological iron-sulfur clusters”. 《Annual Review of Biochemistry》 74: 247–281. doi:10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518. PMID 15952888. 
  5. ↑ Lill, Roland (2015). “Issue of iron-sulfur protein”. 《Biochimica et Biophysica Acta》 1853 (6): 1251–1252. doi:10.1016/j.bbamcr.2015.03.001. PMC 5501863. PMID 25746719. 
  6. ↑ 가 나 Fisher, N (1998). “Intramolecular electron transfer in [4Fe–4S)]”. 《The EMBO Journal》: 849–858. 
  7. ↑ Rao, P. V.; Holm, R. H. (2004). “Synthetic Analogues of the Active Sites of Iron-Sulfur Proteins”. 《Chem. Rev.》 104 (2): 527─559. doi:10.1021/Cr020615+. PMID 14871134. 
  8. ↑ 《BIOLOGICAL INORGANIC CHEMISTRY : structure and reactivity.》. [S.l.]: UNIVERSITY SCIENCE BOOKS. 2018. ISBN 978-1938787966. OCLC 1048090793. 
  9. ↑ Guan, Y.; Manuel, R. C.; Arvai, A. S.; Parikh, S. S.; Mol, C. D.; Miller, J. H.; Lloyd, S.; Tainer, J. A. (December 1998). “MutY catalytic core, mutant and bound adenine structures define specificity for DNA repair enzyme superfamily”. 《Nature Structural Biology》 5 (12): 1058–1064. doi:10.1038/4168. ISSN 1072-8368. PMID 9846876. 
원본 주소 "https://ko.wikipedia.org/w/index.php?title=철-황_클러스터&oldid=32959028"