레티놀 결합 단백질

단백질의 부류

레티놀 결합 단백질(영어: retinol-binding protein, RBP)은 다양한 기능을 가진 단백질 패밀리이다. 레티놀에 결합하는 운반체 단백질이다. 레티놀 결합 단백질의 평가는 건강 관련 영양 연구에서 내장 단백질 질량을 결정하는 데 사용된다.

인간의 레티놀 결합 단백질

레티놀레티놀산유전자 발현의 조절과 배아의 전반적인 발달에 중요한 역할을 한다. 그러나 이러한 물질 중 하나의 결핍 또는 과잉은 조기 배아 사망 또는 발달 기형을 유발할 수 있다. 성공적인 임신에 필요한 레티놀의 수송 및 대사 조절은 레티놀 결합 단백질을 통해 이루어진다. 레티놀 결합 단백질은 , , 돼지자궁, 배아 및 배아 외 조직 내에서 확인되었으며, 이는 레티놀 결합 단백질이 배아에 대한 적절한 레티놀 노출과 모체-태아 경계면에서의 성공적인 수송에 역할을 한다는 것을 분명히 나타낸다. 임신 시 부족한 레티놀 결합 단백질의 발현의 정확한 영향과 해당 발현의 역치 수준을 결정하기 위해서는 추가 연구가 필요하다.

유전자

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임신 중의 레티놀 결합 단백질

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레티놀은 다양한 신체 조직의 성장과 분화에 중요한 역할을 하며, 배아는 발달 중 발생하는 자연 유산 및 기형을 유발할 수 있는 레티놀 농도의 변화에 극도로 민감하다는 것이 이전에 특징이었다.[1][2] 성숙한 동물 내에서 레티놀은 순환계를 통해 에서 운반되는 동시에 원하는 표적 조직에 레티놀 결합 단백질에 결합된다. 또한 레티놀 결합 단백질은 운반체 단백질인 트랜스티레틴(Transthyretin)과 결합한다.[3] 레티놀 결합 단백질이 세포 가용성을 위해 레티놀을 방출하는 과정은 아직 알려지지 않았다.[4][5][6]

합성 장소

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일반적으로 레티놀 결합 단백질은 레티놀 농도에 따라 분비되는 간 내에서 합성된다. 그러나 농도 수준은 일정하게 유지되는 레티놀 결합 단백질 전령 RNA전사에 영향을 미치지 않는 것으로 보인다.[7][8] 연구에 따르면 소의 자궁 내막은 다양한 가축 종의 수정체 및 배아 외 조직뿐만 아니라 레티놀 결합 단백질의 합성 장소로도 확인되었다.[9][10][11][12]

같이 보기

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각주

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  1. “Multiple functions of vitamin A”. 《Physiological Reviews》 64 (3): 873–937. July 1984. doi:10.1152/physrev.1984.64.3.873. PMID 6377341. 
  2. “Expression and cellular localization of retinol-binding protein messenger ribonucleic acid in bovine blastocysts and extraembryonic membranes”. 《Biology of Reproduction》 49 (2): 393–400. August 1993. doi:10.1095/biolreprod49.2.393. PMID 8373966. 
  3. “The role of hepatic fat-storing (stellate) cells in retinoid metabolism”. 《Hepatology》 7 (6): 1368–71. 1987. doi:10.1002/hep.1840070630. PMID 3315935. 
  4. “Comparison of the rate of uptake and biologic effects of retinol added to human keratinocytes either directly to the culture medium or bound to serum retinol-binding protein”. 《The Journal of Investigative Dermatology》 97 (2): 298–304. August 1991. doi:10.1111/1523-1747.ep12480562. PMID 2071940. 
  5. “Localization of cellular retinol-binding protein and retinol-binding protein in cells comprising the blood-brain barrier of rat and human”. 《Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America》 87 (11): 4265–9. June 1990. Bibcode:1990PNAS...87.4265M. doi:10.1073/pnas.87.11.4265. PMC 54089. PMID 2190219. 
  6. “Retinol uptake from retinol-binding protein (RBP) by liver parenchymal cells in vitro does not specifically depend on its binding to RBP”. 《Biochemistry》 32 (7): 1727–33. February 1993. doi:10.1021/bi00058a005. PMID 8439537. 
  7. “Retinoids, retinoid-binding proteins, and retinyl palmitate hydrolase distributions in different types of rat liver cells”. 《Journal of Lipid Research》 26 (10): 1241–51. October 1985. doi:10.1016/S0022-2275(20)34272-3. PMID 4067418. 
  8. “Retinol-binding protein messenger RNA levels in the liver and in extrahepatic tissues of the rat”. 《Journal of Lipid Research》 27 (2): 166–71. February 1986. doi:10.1016/S0022-2275(20)38843-X. PMID 3754273. 
  9. “Retinol-binding protein: immunolocalization of protein and abundance of messenger ribonucleic acid in conceptus and maternal tissues during pregnancy in pigs”. 《Biology of Reproduction》 50 (5): 1126–35. May 1994. doi:10.1095/biolreprod50.5.1126. PMID 8025169. 
  10. “Characterization and immunolocalization of bovine uterine retinol-binding protein”. 《Biology of Reproduction》 47 (6): 1099–104. December 1992. doi:10.1095/biolreprod47.6.1099. PMID 1493174. 
  11. “Purification and immunolocalization of ovine placental retinol-binding protein”. 《Biology of Reproduction》 46 (1): 23–9. January 1992. doi:10.1095/biolreprod46.1.23. PMID 1547313. 
  12. “Delivery of vitamin A from parenteral nutrition solutions in neonates”. 《Journal of Paediatrics and Child Health》 27 (3): 180–3. June 1991. doi:10.1111/j.1440-1754.1991.tb00382.x. PMID 1909535.