히스톤 탈아세틸화효소

히스톤 탈아세틸화효소(영어: histone deacetylase, HDAC) (EC 3.5.1.98)는 히스톤의 ε-N-아세틸 리신 아미노산에서 아세틸기(O=C-CH3)를 제거하여 DNA가 히스톤을 보다 더 단단히 감쌀 수 있게 만드는 효소 부류이다.[2] 이것은 DNA가 히스톤을 감싸고 있고 DNA 발현이 아세틸화 및 탈아세틸화에 의해 조절되기 때문에 중요하다. 히스톤 탈아세틸화효소의 작용은 히스톤 아세틸기전이효소의 작용과 반대이다. 히스톤 탈아세틸화효소는 이제 비히스톤 단백질들도 기질에 포함되기 때문에 표적보다는 그 기능을 설명하기 위해 리신 탈아세틸화효소(영어: lysine deacetylase, KDAC)라고도 불린다.[3]

히스톤 탈아세틸화효소
2vqj.png
저해제가 결합된 사람의 히스톤 탈아세틸화효소 4의 촉매 영역. 2vqj를 기반으로 한 PDB 렌더링.[1]
식별자
EC 번호3.5.1.98
CAS 번호&rn=1 9076-57-7
데이터베이스
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
KEGGKEGG entry
MetaCycmetabolic pathway
PRIAMprofile
PDB 구조RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
유전자 온톨로지AmiGO / QuickGO

같이 보기편집

각주편집

  1. Bottomley MJ, Lo Surdo P, Di Giovine P, Cirillo A, Scarpelli R, Ferrigno F, Jones P, Neddermann P, 외. (September 2008). “Structural and functional analysis of the human HDAC4 catalytic domain reveals a regulatory structural zinc-binding domain”. 《The Journal of Biological Chemistry》 283 (39): 26694–704. doi:10.1074/jbc.M803514200. PMID 18614528. 
  2. Milazzo G, Mercatelli D, Di Muzio G, Triboli L, De Rosa P, Perini G, Giorgi FM (May 2020). “Histone Deacetylases (HDACs): Evolution, Specificity, Role in Transcriptional Complexes, and Pharmacological Actionability”. 《Genes》 11 (5): 556–604. doi:10.3390/genes11050556. PMID 32429325 |pmid= 값 확인 필요 (도움말). 
  3. Choudhary C, Kumar C, Gnad F, Nielsen ML, Rehman M, Walther TC, Olsen JV, Mann M (Aug 2009). “Lysine acetylation targets protein complexes and co-regulates major cellular functions”. 《Science》 325 (5942): 834–40. doi:10.1126/science.1175371. PMID 19608861.