카이모트립신

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카이모트립신(chymotrypsin)은 포유류의 이자액에 들어 있는 단백질분해효소의 하나이다. 표기는 ‘키모트립신’으로 권장된다.[2]

카이모트립신
ChymotrypsinA1.jpg
Crystallographic structure of Bos taurus chymotrypsinogen[1]
식별자
EC 번호3.4.21.1
CAS 번호&rn=1 9004-07-3
데이터베이스
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
KEGGKEGG entry
MetaCycmetabolic pathway
PRIAMprofile
PDB 구조RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
유전자 온톨로지AmiGO / QuickGO
카이모트립신 C
식별자
EC 번호3.4.21.2
CAS 번호&rn=1 9036-09-3
데이터베이스
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
KEGGKEGG entry
MetaCycmetabolic pathway
PRIAMprofile
PDB 구조RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum

키모트립신(EC 3.4.21.1, 키모트립신 A 및 B, alpha-chymar ophth, avazyme, chymar, chymotest, enzeon, quimar, quimotrase, alpha-chymar, alpha-chymotrypsin A, alpha-chymotrypsin)은 췌장 액의 소화 효소 성분이다. 십이지장에서 작용하여 단백질 분해, 단백질 및 폴리펩티드 분해를 수행한다.[3] 키모트립신은 아미드 결합(P1 위치)에 대한 아미노산 N-말단의 측쇄가 소수성 큰 아미노산(티로신, 트립토판 및 페닐알라닌)인 펩타이드 아미드 결합을 우선적으로 절단한다. 이 아미노산은 효소의 소수성 포켓(S1 위치)에 맞는 측쇄에 방향족 고리를 포함한다. 트립신이 있으면 활성화된다. 펩티드 기질 P1 측쇄와 효소 S1 결합 공동 사이의 소수성 및 모양 상보성은 이 효소의 기질 특이성을 설명한다.[4][5] 키모 트립신은 또한 펩티드의 다른 아미드 결합을 더 느린 속도로 가수 분해합니다. 특히 P1 위치에 류신과 메티오닌을 포함하는 결합은 더욱 그렇습니다.

구조적으로, 이것은 단백질분해효소(protease)의 PA 일족인 슈퍼패밀리(protein superfamily)의 원형 구조이다.

카이모트립신 분해펩티드편집

카이모트립신 분해펩티드(chymotrypsin分解peptide)은 단백질 분해 효소로 단백질을 분해하여 만들어진 펩티드 사슬이다.

같이 보기편집

참고편집

  1. PDB 1CHG; Freer ST, Kraut J, Robertus JD, Wright HT, Xuong NH (April 1970). “Chymotrypsinogen: 2.5-angstrom crystal structure, comparison with alpha-chymotrypsin, and implications for zymogen activation”. 《Biochemistry》 9 (9): 1997–2009. doi:10.1021/bi00811a022. PMID 5442169. 
  2. (우리말샘) 카이모트립신 등
  3. Wilcox PE (1970). 〈[5] Chymotrypsinogens—chymotrypsins〉. 《Chymotrypsinogens — chymotrypsins》. Methods in Enzymology 19. 64–108쪽. doi:10.1016/0076-6879(70)19007-0. ISBN 978-0-12-181881-4. 
  4. Appel W (December 1986). “Chymotrypsin: molecular and catalytic properties”. 《Clin. Biochem.》 19 (6): 317–22. doi:10.1016/S0009-9120(86)80002-9. PMID 3555886. 
  5. Berger A, Schechter I (February 1970). “Mapping the active site of papain with the aid of peptide substrates and inhibitors”. 《Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci.》 257 (813): 249–64. doi:10.1098/rstb.1970.0024. PMID 4399049. 
  • Biochemistry , chapter 9 catalytic strategies Jermy M. Berg,John L. Tymoczko, Gregory J. Gatto, Jr. ,Lubert Stryer Edition 8 ,W.H. Freedman and Company 2015